Compartilhamento |
|
Use este identificador para citar ou linkar para este item:
http://www.tede2.ufrpe.br:8080/tede2/handle/tede2/6450
Tipo do documento: | Dissertação |
Título: | Caracterização da atividade tríptica do copépodo harpacticoida Tisbe biminiensis |
Autor: | FRANÇA, Renata Cristina da Penha |
Primeiro orientador: | BEZERRA, Ranilson de Souza |
Primeiro coorientador: | CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de |
Segundo coorientador: | SANTOS, Lília Pereira de Souza |
Primeiro membro da banca: | CORREIA, Maria Tereza dos Santos |
Segundo membro da banca: | GÁLVEZ, Alfredo Olivera |
Terceiro membro da banca: | OLIVEIRA FILHO, Eurico Cabral de |
Resumo: | Os copépodos harpacticóides são microcrustáceos que servem como alimento vivo preferencial na natureza para diversas espécies de larvas de organismos aquáticos sendo nutricionalmente superiores quando comparados a outros alimentos vivos comumente utilizados nas larviculturas. O alimento vivo é uma importante fonte de enzimas exógenas que contribui para o processo digestivo dessas larvas que por não estarem com o sistema digestivo completamente formado, dependem das enzimas provenientes do alimento vivo para um melhor aproveitamento dos ingredientes da dieta,apresentando consequentemente melhores desempenhos na taxa de crescimento e sobrevivência. Este trabalho teve como objetivo caracterizar as proteases alcalinas do copépodo harpacticóide Tisbe biminiensis através de parâmetros cinéticos e físico-químicos como: pH e temperatura ótima, efeito de inibidores, estabilidade térmica, além da caracterização eletroforética por SDS-PAGE e zimograma. O extrato bruto do T. biminiensis apresentou uma atividade proteolítica total de 0,39 U/mg de proteínas sendo a atividade tríptica de 2,33 U/mg. A atividade enzimática apresentou uma temperatura ótima de 55ºC e pH ótimo de 9,0 e mostrou-se estável termicamente no intervalo de 25 a 50ºC. A atividade enzimática foi fortemente inibida por inibidores específicos de tripsina, TLCK (100±1%), SBTI (100±2%), benzamidina (91±10%), e não houve inibição significativa com os inibidores: EDTA (35±1%), PMSF (35±1%), b- mercaptoetanol (7±11%). Estes resultados demonstraram que a principal protease alcalina presente no extrato bruto do T. biminiensis foi a tripsina, exercendo importante papel na digestão protéica destes animais e este copépodo pode contribuir como fonte de enzimas exógenas para o processo digestivo nas larvas de organismos aquáticos. |
Abstract: | Tisbe biminiensis is a potential live prey for many species of aquatic animals since its nutritional value is better than those found in other feed organisms commonly used in crustacean and fish larvivultures. Live food seems to be a source of exogenous enzymes which eases food digestion of fish and crustacean early life stages. The aim of this work was to study alkaline proteases from the harpacticoida copepod Tisbe biminiensis by evaluating the effects of pH, temperature and specific inhibitors on the proteolytic activity. Proteases were also studied by SDS-PAGE and zymograms. Crude extract from T. biminiensis showed a total proteolytic activity of 0.39 mU/mg of protein and tryptic activity of 2.33 mU/mg. Optima pH and temperature were 9.0 and 55oC, respectively. The enzymes were thermostable at temperature ranging from 25 to 50oC. The enzymatic activity was strongly inhibited by the trypsin specific inhibitors TLCK (100%), SBTI (100%) and benzamidine (91%).However, EDTA, PMSF and b mercaptoethanol caused only a slight inhibition (35, 35 and 7%, respectively). The results show that alkaline proteases are present on crude extract of Tisbe biminiensis. The highest effects of trypsin inhibitors on enzyme activity suggest that this enzyme plays an important role in protein digestion. T. biminiensis is an important source of live prey to fish and crustacean larvae in nature and partially replace others live food commonly used in aquaculture because they contribute with both exogenous enzymes for the digestion processes and other nutrients required during development of aquatic animals and contribute to development of aquaculture. |
Palavras-chave: | Protease alcalina Tripsina Tisbe biminiensis Copépodo harpacticóide Exogenous enzymes Trypsin Copepod |
Área(s) do CNPq: | CIENCIAS AGRARIAS::RECURSOS PESQUEIROS E ENGENHARIA DE PESCA |
Idioma: | por |
País: | Brasil |
Instituição: | Universidade Federal Rural de Pernambuco |
Sigla da instituição: | UFRPE |
Departamento: | Departamento de Pesca e Aquicultura |
Programa: | Programa de Pós-Graduação em Recursos Pesqueiros e Aquicultura |
Citação: | FRANÇA, Renata Cristina da Penha. Caracterização da atividade tríptica do copépodo harpacticoida Tisbe biminiensis. 2007. 71 f. Dissertação (Programa de Pós-Graduação em Recursos Pesqueiros e Aquicultura) - Universidade Federal Rural de Pernambuco, Recife. |
Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
URI: | http://www.tede2.ufrpe.br:8080/tede2/handle/tede2/6450 |
Data de defesa: | 8-Mai-2007 |
Aparece nas coleções: | Mestrado em Recursos Pesqueiros e Aquicultura |
Arquivos associados a este item:
Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
---|---|---|---|---|
Renata Cristina da Penha Franca.pdf | Documento principal | 1,64 MB | Adobe PDF | Baixar/Abrir Pré-Visualizar |
Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.